生物化學學習指導

內容概要

《生物化學學習指導(第3版)》各章設置與王希成編著的《生物化學》第3版一一對應。每章須掌握的要點以問答方式給出，作者選編了具有代表性的513道習題，并在書后集中給出了比較詳細的解答。希望讀者通過做習題熟悉和掌握各章的知識點。《生物化學學習指導(第3版)》可作為生物化學與分子生物學研究生入學考試指導書、學習生物化學的輔導教材和生物化學教學參考書。

書籍目錄

1 生物化學與細胞 
2 氨基酸和蛋白質一級結構 
3 蛋白質的三維結構 
4 酶 
5 輔酶和維生素 
6 糖 
7 脂和生物膜 
8 核酸 
9 dna復制 
10 rna合成 
11 蛋白質合成 
12 代謝導論 
13 糖酵解 
14 檸檬酸循環(huán) 
15 糖原代謝、糖異生和戊糖磷酸途徑 
16 電子傳遞和氧化磷酸化 
17 光合作用 
18 脂代謝 
19 氨基酸代謝 
20 核苷酸代謝 
21 激素與代謝調控 
習題解答 
參考文獻

章節(jié)摘錄

版權頁：插圖：生命系統(tǒng)中時時刻刻都在發(fā)生著各種各樣的生物化學反應，幾乎每一個反應都需要稱為酶的生物催化劑催化。酶和其他催化劑一樣，也是通過降低反應的活化能來提高反應速度的。酶的顯著特點是催化效率高，具有底物和反應的特異性以及可調節(jié)性。1.酶為什么能夠加快反應的速度？酶之所以能夠加快反應的速度，主要是酶利用了酶與底物之間的相互作用，這些作用包括氫鍵、疏水作用和離子相互作用。酶活性部位的結構有利于在反應過渡態(tài)發(fā)生這些弱的相互作用，從而穩(wěn)定過渡態(tài)。另外酶加快反應速度的機制還包括廣義酸堿催化和共價催化。在酸堿催化中，活性部位的弱酸給出質子，而堿接收質子，質子轉移可以促進反應進行；共價催化是通過酶與底物生成瞬間共價鍵，借助于酶進行基團轉移加速反應。2.米氏方程是怎樣解釋酶催化反應動力學的？酶催化反應的速度u對底物S的濃度的曲線稱為底物飽和曲線。米氏方程是通過假定酶E與S結合形成ES，然后ES反應生成E+P，[ES]達到一恒定的穩(wěn)態(tài)條件下推導出來的。米氏方程表明酶反應的起始速度是由Km和Vmax兩個常數(shù)以及底物的起始濃度決定的。酶轉換數(shù)Kcat是酶最大催化活性的測量。而kcat／Km比決定了酶的催化效率。通過雙倒數(shù)作圖法很容易測得Km和Vmax。3.從酶抑制作用的研究中可獲得哪些信息？有關酶抑制作用的研究對于理解酶具有重要的意義。抑制劑與酶可進行可逆或不可逆相互作用?？赡嬉种苿┩ㄟ^非共價鍵與酶的活性部位結合（競爭性抑制）或與酶的其他部位結合（非競爭性抑制），但反競爭性抑制劑只與ES復合物結合。而典型的不可逆抑制劑與酶形成穩(wěn)定的共價鍵。利用可逆或不可逆抑制劑處理酶，有可能獲得活性部位氨基酸殘基的信息和解釋酶催化的機制。4.所有的酶都是蛋白質嗎？并非所有的酶都是蛋白質，某些RNA分子（稱為核酶）也具有催化活性，在RNA加工、蛋白質合成和其他代謝過程中起著重要的作用。另外，還有具有催化活性的抗體（稱為抗體酶），但與酶不同，抗體不是與底物結合，而是與反應的過渡態(tài)中間物緊密結合，促進底物轉換為具有反應性的、過渡態(tài)構象。5.酶活性的調節(jié)主要有哪幾種方式？調節(jié)酶活性的方式主要有兩種：一是增加或減少酶分子（酶量），二是每個酶分子的內在活性。酶量的改變主要是通過基因表達或蛋白質降解來調節(jié)，而酶分子內在活性的改變的調節(jié)主要存在別構調節(jié)和共價修飾調節(jié)兩種方式。

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《生物化學學習指導(第3版)》由清華大學出版社出版。

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